| Resumo: | : Este estudo focou na enzima fosfoglicerato mutase (PGAM) de Leishmania panamensis como alvo terapêutico, investigando in silico o potencial inibidor do decavanadato (V₁₀). Para tanto, foram empregadas técnicas de bioinformática, incluindo alinhamento de sequências e docking molecular. Inicialmente, realizou-se um alinhamento de sequências da PGAM de L. panamensis com as de outras espécies endêmicas para avaliação da conservação. Simulações de docking foram então conduzidas com o AutoDock Vina, utilizando como receptores a estrutura da PGAM de L. panamensis (prevista pelo AlphaFold), L. mexicana (PDB: 3IGZ) e humana (PDB: 2H52), confrontados com os ligantes decavanadato (PubChem SID 381331301) e Glucantime®. Parâmetros de força foram adaptados para o vanádio com base em metais similares, como o Zn²⁺. Os resultados demonstraram que o decavanadato exibiu afinidade significativamente superior pela PGAM de L. panamensis (ΔG = -6,553 kcal/mol) em comparação ao Glucantime® (ΔG = -3,966 kcal/mol). Ademais, o composto apresentou interação nula com a isoforma humana (ΔG = 0 kcal/mol), sugerindo um alto grau de seletividade e um potencial perfil de toxicidade reduzido. Os dados computacionais indicam que o decavanadato constitui um candidato promissor, atuando possivelmente via inibição competitiva da PGAM do parasita. No entanto, os achados restringem-se a modelos preditivos, sendo fundamentais estudos in vitro subsequentes para validar a interação molecular observada e sustentar a proposta terapêutica.
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