| Resumo: | As interações entre proteínas e nanopartículas metálicas têm despertado crescente interesse científico, uma
vez que desempenham papel central na construção de nanoestruturas funcionais. Essas interações estão
diretamente associadas ao avanço de aplicações emergentes em áreas como sistemas de liberação controlada
de fármacos, tecnologias antimicrobianas, formulações farmacêuticas inovadoras e até no desenvolvimento
de alimentos funcionais. Nesse contexto, a prata se destaca devido às suas reconhecidas propriedades
biológicas e à versatilidade de suas nanopartículas (AgNPs), que apresentam elevada reatividade superficial
e capacidade de formar complexos estáveis com biomoléculas. Entre os modelos proteicos de maior
relevância para o estudo dessas interações destacam-se a lisozima e a caseína micelar. A lisozima é uma
proteína natural amplamente investigada por suas propriedades antivirais e antimicrobianas (BERGAMO;
SAVA, 2024), configurando-se como um excelente sistema modelo para compreender o reconhecimento
molecular em ambientes biológicos. Já a caseína micelar, presente no leite, representa um exemplo de
proteína de elevada importância no setor alimentício, sendo fundamental para aplicações em
nanoencapsulamento e liberação controlada de compostos bioativos (COELHO et al., 2019). O presente
trabalho tem como objetivo avaliar a energética de interação entre AgNPs e essas proteínas, elucidando os
mecanismos moleculares de complexação envolvidos. Na primeira etapa, as nanopartículas de prata foram
sintetizadas por redução química e, em seguida, caracterizadas para confirmação de suas propriedades
estruturais. Assim sendo, será realizada a análise termodinâmica da formação dos complexos, obtendo-se
parâmetros como a constante de equilíbrio de ligação ( |