| Resumo: | A imobilização de enzimas consiste em seu confinamento em um suporte sólido para sua utilização como biocatalisador, podendo ser reutilizada em vários ciclos de reações. As principais vantagens do processo de imobilização são: o aumento da estabilidade térmica da enzima, aplicação em reatores com maior controle do processo, podendo ser utilizadas enzimas em grandes concentrações, o que permite sua reutilização sem perda significativa de sua atividade catalítica [1]. O objetivo deste trabalho foi realizar a imobilização de lipases microbianas (Thermomyces lanuginosus, Candida sp., Geotrichum candidum) por diferentes protocolos em partículas de sílica modificadas quimicamente com dois diferentes precursores silanos: octil e aminopropil. O suporte obtido foi caracterizado por técnica espectroscópica de IV e por análise térmica TGA/DSC. As propriedades catalíticas dos biocatalisadores preparados foram determinadas pelo método de hidrólise do azeite de oliva emulsificado e por determinação da concentração da enzima imobilizada. O biocatalisador imobilizado nos diferentes suportes foi utilizado em reações de esterificação entre o ácido benzoico e etanol. O ácido benzoico foi monitorado por titulação com NaOH durante 6 horas para que fosse acompanhado seu consumo durante a reação, porém, não houve consumo do ácido neste intervalo de tempo. Este fato pode indicar que nas condições reacionais empregadas na síntese do benzoato de etila, a enzima pode ter sofrido distorções devido à remoção da camada de hidratação necessária para expressar sua atividade catalítica. |